پروتئین ها

پروتئین ها مواد طبیعی درشت مولکولی هستند که از زنجیره ای از اسیدهای آمینه تشکیل شده اند که توسط یک پیوند پپتیدی به هم متصل شده اند. مهمترین نقش این ترکیبات تنظیم واکنش های شیمیایی در بدن (نقش آنزیمی) است. علاوه بر این، آنها عملکردهای محافظ، هورمونی، ساختاری، تغذیه ای، انرژی را انجام می دهند.

از نظر ساختار، پروتئین ها به ساده (پروتئین) و پیچیده (پروتئین) تقسیم می شوند. مقدار باقی مانده های اسید آمینه در مولکول ها متفاوت است: میوگلوبین 140، انسولین 51 است، که وزن مولکولی بالای ترکیب (Mr) را توضیح می دهد که از 10 000 تا 3 000 000 دالتون متغیر است.

پروتئین ها 17 درصد از کل وزن انسان را تشکیل می دهند: 10 درصد پوست، 20 درصد غضروف، استخوان و 50 درصد ماهیچه ها هستند. علیرغم این واقعیت که امروزه نقش پروتئین ها و پروتئین ها به طور کامل مورد مطالعه قرار نگرفته است، عملکرد سیستم عصبی، توانایی رشد، تولید مثل بدن، جریان فرآیندهای متابولیک در سطح سلولی به طور مستقیم با فعالیت آمینو مرتبط است. اسیدها

تاریخ کشف

فرآیند مطالعه پروتئین ها در قرن هجدهم آغاز شد، زمانی که گروهی از دانشمندان به رهبری شیمیدان فرانسوی Antoine Francois de Furcroix آلبومین، فیبرین، گلوتن را بررسی کردند. در نتیجه این مطالعات، پروتئین ها خلاصه و در یک کلاس جداگانه جدا شدند.

در سال 1836، برای اولین بار، مولدر مدل جدیدی از ساختار شیمیایی پروتئین ها را بر اساس نظریه رادیکال ها ارائه کرد. تا سال 1850 به طور کلی پذیرفته شد. نام مدرن پروتئین - پروتئین - ترکیبی است که در سال 1838 دریافت شد. و در پایان قرن XNUMX، دانشمند آلمانی A. Kossel کشف هیجان انگیزی کرد: او به این نتیجه رسید که اسیدهای آمینه عناصر ساختاری اصلی هستند. "اجزای ساختمان". این نظریه به طور تجربی در آغاز قرن XNUMX توسط شیمیدان آلمانی Emil Fischer اثبات شد.

در سال 1926، یک دانشمند آمریکایی به نام جیمز سامنر در جریان تحقیقات خود متوجه شد که آنزیم اوره آز تولید شده در بدن متعلق به پروتئین است. این کشف باعث پیشرفت در دنیای علم شد و منجر به درک اهمیت پروتئین ها برای زندگی انسان شد. در سال 1949، یک بیوشیمیدان انگلیسی به نام فرد سانگر، به طور تجربی توالی اسید آمینه هورمون انسولین را بدست آورد که صحت این تفکر را تایید کرد که پروتئین ها پلیمرهای خطی اسیدهای آمینه هستند.

در دهه 1960، برای اولین بار بر اساس پراش اشعه ایکس، ساختارهای فضایی پروتئین ها در سطح اتمی به دست آمد. مطالعه این ترکیب آلی با مولکولی بالا تا به امروز ادامه دارد.

ساختار پروتئین

واحدهای ساختاری اصلی پروتئین ها اسیدهای آمینه هستند که از گروه های آمینه (NH2) و باقی مانده های کربوکسیل (COOH) تشکیل شده اند. در برخی موارد، رادیکال‌های نیتریک-هیدروژن با یون‌های کربن همراه هستند که تعداد و مکان آن‌ها ویژگی‌های خاص مواد پپتیدی را تعیین می‌کند. در همان زمان، موقعیت کربن در رابطه با گروه آمینه در نام با پیشوند خاصی تأکید می شود: آلفا، بتا، گاما.

برای پروتئین ها، اسیدهای آمینه آلفا به عنوان واحدهای ساختاری عمل می کنند، زیرا تنها آنها، هنگام طویل شدن زنجیره پلی پپتیدی، به قطعات پروتئین ثبات و استحکام بیشتری می بخشند. ترکیباتی از این نوع در طبیعت به دو شکل L و D (به جز گلیسین) یافت می شود. عناصر نوع اول بخشی از پروتئین موجودات زنده هستند که توسط حیوانات و گیاهان تولید می شوند و نوع دوم بخشی از ساختار پپتیدهایی هستند که از سنتز غیر ریبوزومی در قارچ ها و باکتری ها تشکیل می شوند.

بلوک های ساختمانی پروتئین ها توسط یک پیوند پلی پپتیدی به یکدیگر متصل می شوند که از پیوند یک اسید آمینه به کربوکسیل اسید آمینه دیگر تشکیل می شود. ساختارهای کوتاه معمولاً پپتید یا الیگوپپتید (وزن مولکولی 3-400 دالتون) و ساختارهای بلند که از بیش از 10 اسید آمینه تشکیل شده اند، پلی پپتید نامیده می شوند. اغلب، زنجیره های پروتئینی حاوی 000 تا 50 باقیمانده اسید آمینه و گاهی 100 تا 400 هستند. پروتئین ها ساختارهای فضایی خاصی را به دلیل فعل و انفعالات درون مولکولی تشکیل می دهند. به آنها ترکیبات پروتئینی می گویند.

چهار سطح سازمان پروتئین وجود دارد:

1. اولیه یک توالی خطی از بقایای اسید آمینه است که توسط یک پیوند پلی پپتیدی قوی به یکدیگر متصل شده اند.
2. ثانویه - سازماندهی منظم قطعات پروتئین در فضا به شکل مارپیچی یا چین خورده.
3. ثالثیه - روشی برای تخمگذار فضایی یک زنجیره پلی پپتیدی مارپیچ، با تا کردن ساختار ثانویه به یک توپ.
4. پروتئین جمعی کواترنر (الیگومر)، که از برهمکنش چندین زنجیره پلی پپتیدی از یک ساختار سوم تشکیل می شود.

شکل ساختار پروتئین به 3 گروه تقسیم می شود:

• فیبریلاری؛
• کروی؛
• غشاء.

اولین نوع پروتئین ها، مولکول های رشته مانند با پیوند متقابل هستند که الیاف طولانی مدت یا ساختارهای لایه ای را تشکیل می دهند. با توجه به اینکه پروتئین های فیبریلار با استحکام مکانیکی بالایی مشخص می شوند، عملکردهای حفاظتی و ساختاری را در بدن انجام می دهند. نمایندگان معمولی این پروتئین ها کراتین های مو و کلاژن های بافتی هستند.

پروتئین های کروی از یک یا چند زنجیره پلی پپتیدی تشکیل شده اند که به شکل یک ساختار فشرده بیضی شکل جمع شده اند. اینها شامل آنزیم ها، اجزای انتقال خون و پروتئین های بافتی است.

ترکیبات غشایی ساختارهای پلی پپتیدی هستند که در پوسته اندامک های سلولی تعبیه شده اند. این ترکیبات عملکرد گیرنده ها را انجام می دهند و مولکول های لازم و سیگنال های خاص را از سطح عبور می دهند.

تا به امروز، تنوع زیادی از پروتئین ها وجود دارد که با تعداد باقی مانده های اسید آمینه موجود در آنها، ساختار فضایی و توالی مکان آنها تعیین می شود.

با این حال، برای عملکرد طبیعی بدن، تنها 20 اسید آلفا آمینه از سری L مورد نیاز است که 8 مورد آن توسط بدن انسان سنتز نمی شود.

خواص فیزیکی و شیمیایی

ساختار فضایی و ترکیب اسید آمینه هر پروتئین ویژگی های فیزیکی و شیمیایی مشخصه آن را تعیین می کند.

پروتئین ها جامداتی هستند که هنگام برهم کنش با آب محلول های کلوئیدی تشکیل می دهند. در امولسیون های آبی، پروتئین ها به شکل ذرات باردار وجود دارند، زیرا ترکیب شامل گروه های قطبی و یونی (-NH2، -SH، -COOH، -OH) است. بار یک مولکول پروتئین به نسبت کربوکسیل (-COOH)، باقی مانده های آمین (NH) و pH محیط بستگی دارد. جالب توجه است که ساختار پروتئین های با منشاء حیوانی حاوی اسیدهای آمینه دی کربوکسیلیک (گلوتامیک و آسپارتیک) بیشتری است که پتانسیل منفی آنها را در محلول های آبی تعیین می کند.

برخی از مواد حاوی مقدار قابل توجهی اسیدهای آمینه (هیستیدین، لیزین، آرژنین) هستند که در نتیجه در مایعات به عنوان کاتیون های پروتئینی رفتار می کنند. در محلول های آبی، این ترکیب به دلیل دفع متقابل ذرات با بارهای مشابه، پایدار است. با این حال، تغییر در pH محیط مستلزم تغییر کمی گروه‌های یونیزه شده در پروتئین است.

در یک محیط اسیدی، تجزیه گروه های کربوکسیل سرکوب می شود، که منجر به کاهش پتانسیل منفی ذره پروتئین می شود. در قلیایی، برعکس، یونیزاسیون بقایای آمین کند می شود، در نتیجه بار مثبت پروتئین کاهش می یابد.

در pH معین، به اصطلاح نقطه ایزوالکتریک، تفکیک قلیایی معادل اسیدی است، در نتیجه ذرات پروتئین تجمع و رسوب می کنند. برای اکثر پپتیدها، این مقدار در یک محیط کمی اسیدی است. با این حال، ساختارهایی با غلبه شدید خواص قلیایی وجود دارد. این به این معنی است که بخش عمده ای از پروتئین ها در یک محیط اسیدی و بخش کوچکی در یک محیط قلیایی تا می شود.

در نقطه ایزوالکتریک، پروتئین ها در محلول ناپایدار هستند و در نتیجه با حرارت دادن به راحتی منعقد می شوند. هنگامی که اسید یا قلیایی به پروتئین رسوب داده شده اضافه می شود، مولکول ها دوباره شارژ می شوند و پس از آن ترکیب دوباره حل می شود. با این حال، پروتئین ها خواص مشخصه خود را فقط در پارامترهای pH خاصی از محیط حفظ می کنند. اگر پیوندهایی که ساختار فضایی پروتئین را نگه می دارند به نحوی از بین بروند، ترکیب منظم ماده تغییر شکل می دهد، در نتیجه مولکول به شکل یک سیم پیچ هرج و مرج تصادفی به خود می گیرد. این پدیده دناتوراسیون نامیده می شود.

تغییر در خواص پروتئین منجر به تأثیر عوامل شیمیایی و فیزیکی می شود: دمای بالا، تابش اشعه ماوراء بنفش، تکان دادن شدید، ترکیب با رسوب کننده های پروتئین. در نتیجه دناتوره شدن، جزء فعالیت بیولوژیکی خود را از دست می دهد، خواص از دست رفته بر نمی گردد.

پروتئین ها در جریان واکنش های هیدرولیز رنگ می دهند. هنگامی که محلول پپتید با سولفات مس و قلیایی ترکیب می شود، رنگ یاسی ظاهر می شود (واکنش بیورت)، هنگامی که پروتئین ها در اسید نیتریک گرم می شوند - یک رنگ زرد (واکنش زانتوپروتئین)، هنگام تعامل با محلول نیترات جیوه - رنگ تمشک (Milon) واکنش). این مطالعات برای شناسایی ساختارهای پروتئینی در انواع مختلف استفاده می شود.

انواع پروتئین ها ممکن است در بدن سنتز شوند

ارزش اسیدهای آمینه برای بدن انسان را نمی توان دست کم گرفت. آنها نقش انتقال دهنده های عصبی را انجام می دهند، آنها برای عملکرد صحیح مغز، تامین انرژی عضلات و کنترل کفایت عملکردهای خود با ویتامین ها و مواد معدنی ضروری هستند.

اهمیت اصلی اتصال اطمینان از رشد و عملکرد طبیعی بدن است. اسیدهای آمینه آنزیم ها، هورمون ها، هموگلوبین، آنتی بادی ها را تولید می کنند. سنتز پروتئین ها در موجودات زنده به طور مداوم انجام می شود.

با این حال، اگر سلول ها فاقد حداقل یک اسید آمینه ضروری باشند، این فرآیند به حالت تعلیق در می آید. نقض تشکیل پروتئین منجر به اختلالات گوارشی، رشد کندتر، بی ثباتی روانی-عاطفی می شود.

بیشتر آمینو اسیدها در بدن انسان در کبد سنتز می شوند. با این حال، چنین ترکیباتی وجود دارد که لزوما باید روزانه همراه با غذا باشد.

این به دلیل توزیع اسیدهای آمینه در دسته های زیر است:

• غیر قابل تعویض؛
• نیمه قابل تعویض؛
• قابل تعویض

هر گروه از مواد دارای وظایف خاصی هستند. آنها را با جزئیات در نظر بگیرید.

اسیدهای آمینه ضروری

فرد به تنهایی قادر به تولید ترکیبات آلی این گروه نیست، اما برای حفظ زندگی او ضروری است.

بنابراین، چنین اسیدهای آمینه ای نام "ضروری" را به خود اختصاص داده اند و باید به طور منظم از بیرون همراه با غذا تامین شوند. سنتز پروتئین بدون این ماده ساختمانی غیرممکن است. در نتیجه فقدان حداقل یک ترکیب منجر به اختلالات متابولیک، کاهش توده عضلانی، وزن بدن و توقف تولید پروتئین می شود.

مهم ترین اسیدهای آمینه برای بدن انسان، به ویژه برای ورزشکاران و اهمیت آنها.

1. والین. این یک جزء ساختاری پروتئین زنجیره شاخه ای (BCAA) است. این یک منبع انرژی است، در واکنش های متابولیکی نیتروژن شرکت می کند، بافت های آسیب دیده را ترمیم می کند و قند خون را تنظیم می کند. والین برای جریان متابولیسم عضلانی، فعالیت ذهنی طبیعی لازم است. در عمل پزشکی در ترکیب با لوسین، ایزولوسین برای درمان مغز، کبد، آسیب دیدگی در نتیجه مسمومیت با مواد مخدر، الکل یا مواد مخدر بدن استفاده می شود.
2. لوسین و ایزولوسین. سطح گلوکز خون را کاهش می دهد، از بافت عضلانی محافظت می کند، چربی می سوزاند، به عنوان کاتالیزور برای سنتز هورمون رشد، بازسازی پوست و استخوان ها عمل می کند. لوسین مانند والین در فرآیندهای تامین انرژی نقش دارد که به ویژه برای حفظ استقامت بدن در طول تمرینات طاقت فرسا بسیار مهم است. علاوه بر این، ایزولوسین برای سنتز هموگلوبین مورد نیاز است.
3. ترئونین. از دژنراسیون چربی کبد جلوگیری می کند، در متابولیسم پروتئین و چربی، سنتز کلاژن، الاستین، ایجاد بافت استخوانی (مینای دندان) شرکت می کند. اسید آمینه باعث افزایش ایمنی، حساسیت بدن به بیماری های ARVI می شود. ترئونین در ماهیچه های اسکلتی، سیستم عصبی مرکزی، قلب یافت می شود و از کار آنها حمایت می کند.
4. متیونین. هضم را بهبود می بخشد، در پردازش چربی ها شرکت می کند، بدن را از اثرات مضر اشعه محافظت می کند، تظاهرات سمیت را در دوران بارداری کاهش می دهد و برای درمان آرتریت روماتوئید استفاده می شود. اسید آمینه در تولید تورین، سیستئین، گلوتاتیون نقش دارد که مواد سمی را از بدن خنثی کرده و از بدن خارج می کند. متیونین به کاهش سطح هیستامین در سلول های افراد مبتلا به آلرژی کمک می کند.
5. تریپتوفان ترشح هورمون رشد را تحریک می کند، خواب را بهبود می بخشد، اثرات مضر نیکوتین را کاهش می دهد، خلق و خو را تثبیت می کند، برای سنتز سروتونین استفاده می شود. تریپتوفان در بدن انسان قادر است به نیاسین تبدیل شود.
6. لیزین. در تولید آلبومین ها، آنزیم ها، هورمون ها، آنتی بادی ها، ترمیم بافت و تشکیل کلاژن شرکت می کند. این اسید آمینه بخشی از تمام پروتئین ها است و برای کاهش سطح تری گلیسیرید در سرم خون، تشکیل طبیعی استخوان، جذب کامل کلسیم و ضخیم شدن ساختار مو ضروری است. لیزین دارای اثر ضد ویروسی است و از ایجاد عفونت های حاد تنفسی و تبخال سرکوب می کند. قدرت عضلانی را افزایش می دهد، از متابولیسم نیتروژن پشتیبانی می کند، حافظه کوتاه مدت، نعوظ، میل جنسی را بهبود می بخشد. 2,6،XNUMX-دیامینو هگزانوئیک اسید به لطف خواص مثبت خود به حفظ سلامت قلب کمک می کند، از پیشرفت تصلب شرایین، پوکی استخوان و تبخال تناسلی جلوگیری می کند. لیزین در ترکیب با ویتامین C، پرولین از تشکیل لیپوپروتئین ها جلوگیری می کند که باعث انسداد شریان ها و آسیب های قلبی عروقی می شود.
7. فنیل آلانین کاهش اشتها، کاهش درد، بهبود خلق و خو، حافظه. در بدن انسان، فنیل آلانین قادر است به اسید آمینه تیروزین تبدیل شود، که برای سنتز انتقال دهنده های عصبی (دوپامین و نوراپی نفرین) حیاتی است. به دلیل توانایی این ترکیب برای عبور از سد خونی مغزی، اغلب برای درمان بیماری های عصبی استفاده می شود. علاوه بر این، اسید آمینه برای مبارزه با کانون‌های سفید رنگ‌دانه روی پوست (ویتیلیگو)، اسکیزوفرنی و بیماری پارکینسون استفاده می‌شود.

کمبود اسیدهای آمینه ضروری در بدن انسان منجر به موارد زیر می شود:

• عقب ماندگی رشد
• نقض بیوسنتز سیستئین، پروتئین، کلیه، تیروئید، سیستم عصبی؛
• زوال عقل
• کاهش وزن؛
• فنیل کتونوری؛
• کاهش ایمنی و سطح هموگلوبین خون؛
• اختلال هماهنگی

هنگام انجام ورزش، کمبود واحدهای ساختاری فوق عملکرد ورزشی را کاهش می دهد و خطر آسیب را افزایش می دهد.

منابع غذایی اسیدهای آمینه ضروری

جدول بر اساس داده های گرفته شده از کتابخانه کشاورزی ایالات متحده - پایگاه داده ملی مواد مغذی ایالات متحده است.

نیمه قابل تعویض

ترکیبات متعلق به این دسته تنها در صورتی می توانند توسط بدن تولید شوند که تا حدی با غذا تامین شوند. هر یک از انواع اسیدهای نیمه ضروری عملکردهای خاصی را انجام می دهند که قابل جایگزینی نیستند.

انواع آنها را در نظر بگیرید.

1. آرژنین. این یکی از مهم ترین اسیدهای آمینه در بدن انسان است. ترمیم بافت های آسیب دیده را تسریع می کند، سطح کلسترول را کاهش می دهد و برای حفظ سلامت پوست، ماهیچه ها، مفاصل و کبد لازم است. آرژنین تشکیل لنفوسیت های T را افزایش می دهد، که سیستم ایمنی را تقویت می کند، به عنوان یک مانع عمل می کند و از ورود عوامل بیماری زا جلوگیری می کند. علاوه بر این، اسید آمینه باعث سم زدایی کبد، کاهش فشار خون، کاهش سرعت رشد تومورها، مقاومت در برابر تشکیل لخته های خون، افزایش قدرت و تقویت عروق خونی می شود. در متابولیسم نیتروژن، سنتز کراتین شرکت می کند و برای افرادی که می خواهند وزن کم کنند و توده عضلانی به دست آورند نشان داده شده است. آرژنین در مایع منی، بافت همبند پوست و هموگلوبین یافت می شود. کمبود این ترکیب در بدن انسان برای ایجاد دیابت شیرین، ناباروری در مردان، تاخیر در بلوغ، فشار خون بالا و نقص ایمنی خطرناک است. منابع طبیعی آرژنین: شکلات، نارگیل، ژلاتین، گوشت، لبنیات، گردو، گندم، جو دوسر، بادام زمینی، سویا.
2. هیستیدین در تمام بافت های بدن انسان، آنزیم ها وجود دارد. در تبادل اطلاعات بین سیستم عصبی مرکزی و بخش‌های محیطی شرکت می‌کند. هیستیدین برای هضم طبیعی لازم است، زیرا تشکیل آب معده فقط با مشارکت آن امکان پذیر است. علاوه بر این، این ماده از بروز واکنش های خود ایمنی و آلرژیک جلوگیری می کند. فقدان یک جزء باعث کاهش شنوایی می شود و خطر ابتلا به آرتریت روماتوئید را افزایش می دهد. هیستیدین در غلات (برنج، گندم)، محصولات لبنی و گوشت یافت می شود.
3. تیروزین تشکیل انتقال دهنده های عصبی را تقویت می کند، درد دوره قبل از قاعدگی را کاهش می دهد، به عملکرد طبیعی کل ارگانیسم کمک می کند، به عنوان یک ضد افسردگی طبیعی عمل می کند. اسید آمینه وابستگی به مواد مخدر و کافئین را کاهش می دهد، به کنترل اشتها کمک می کند و به عنوان یک جزء اولیه برای تولید دوپامین، تیروکسین، اپی نفرین عمل می کند. در سنتز پروتئین، تیروزین تا حدی جایگزین فنیل آلانین می شود. علاوه بر این، برای سنتز هورمون های تیروئید مورد نیاز است. کمبود آمینو اسید فرآیندهای متابولیک را کند می کند، فشار خون را کاهش می دهد، خستگی را افزایش می دهد. تیروزین در دانه های کدو تنبل، بادام، بلغور جو دوسر، بادام زمینی، ماهی، آووکادو، سویا یافت می شود.
4. سیستین. این در بتا کراتین - پروتئین ساختاری اصلی مو، صفحات ناخن، پوست یافت می شود. این اسید آمینه به صورت N-استیل سیستئین جذب می شود و در درمان سرفه سیگاری، شوک سپتیک، سرطان و برونشیت استفاده می شود. سیستین ساختار سوم پپتیدها، پروتئین ها را حفظ می کند و همچنین به عنوان یک آنتی اکسیدان قوی عمل می کند. رادیکال های آزاد مخرب، فلزات سمی را متصل می کند، از سلول ها در برابر اشعه ایکس و قرار گرفتن در معرض اشعه محافظت می کند. اسید آمینه بخشی از سوماتوستاتین، انسولین، ایمونوگلوبولین است. سیستین را می توان از غذاهای زیر به دست آورد: بروکلی، پیاز، فرآورده های گوشتی، تخم مرغ، سیر، فلفل قرمز.

ویژگی بارز اسیدهای آمینه نیمه ضروری، امکان استفاده از آنها توسط بدن برای تشکیل پروتئین به جای متیونین، فنیل آلانین است.

قابل تعویض

ترکیبات آلی این کلاس می تواند توسط بدن انسان به طور مستقل تولید شود و حداقل نیازهای اندام ها و سیستم های داخلی را پوشش دهد. اسیدهای آمینه قابل تعویض از محصولات متابولیک و نیتروژن جذب شده سنتز می شوند. برای پر کردن هنجار روزانه، آنها باید روزانه در ترکیب پروتئین ها با غذا باشند.

در نظر بگیرید که کدام مواد متعلق به این دسته هستند:

1. آلانین. به عنوان منبع انرژی استفاده می شود، سموم را از کبد حذف می کند، تبدیل گلوکز را تسریع می کند. از تجزیه بافت عضلانی به دلیل چرخه آلانین که به شکل زیر ارائه می شود جلوگیری می کند: گلوکز - پیرووات - آلانین - پیرووات - گلوکز. به لطف این واکنش ها، جزء سازنده پروتئین ذخایر انرژی را افزایش می دهد و عمر سلول ها را طولانی می کند. نیتروژن اضافی در طول چرخه آلانین از طریق ادرار از بدن دفع می شود. علاوه بر این، این ماده تولید آنتی بادی ها را تحریک می کند، متابولیسم اسیدها، قندها را تضمین می کند و ایمنی را بهبود می بخشد. منابع آلانین: محصولات لبنی، آووکادو، گوشت، مرغ، تخم مرغ، ماهی.
2. گلیسین در عضله سازی، سنتز هورمون ها، افزایش سطح کراتین در بدن، کمک به تبدیل گلوکز به انرژی شرکت می کند. کلاژن 30 درصد گلیسین است. سنتز سلولی بدون مشارکت این ترکیب غیرممکن است. در واقع، اگر بافت ها آسیب ببینند، بدون گلیسین، بدن انسان قادر به التیام زخم ها نخواهد بود. منابع اسیدهای آمینه عبارتند از: شیر، لوبیا، پنیر، ماهی، گوشت.
3. گلوتامین. پس از تبدیل ترکیب آلی به اسید گلوتامیک، به سد خونی مغزی نفوذ کرده و به عنوان سوختی برای مغز عمل می کند. اسید آمینه سموم را از کبد دفع می کند، سطح GABA را افزایش می دهد، تون عضلانی را حفظ می کند، تمرکز را بهبود می بخشد و در تولید لنفوسیت ها نقش دارد. آماده سازی ال-گلوتامین معمولاً در بدنسازی برای جلوگیری از تجزیه عضلات با انتقال نیتروژن به اندام ها، حذف آمونیاک سمی و افزایش ذخایر گلیکوژن استفاده می شود. این ماده برای تسکین علائم خستگی مزمن، بهبود زمینه عاطفی، درمان آرتریت روماتوئید، زخم معده، الکلیسم، ناتوانی جنسی، اسکلرودرمی استفاده می شود. رهبران در محتوای گلوتامین جعفری و اسفناج هستند.
4. کارنیتین. اسیدهای چرب را از بدن متصل می کند و دفع می کند. اسید آمینه باعث افزایش عملکرد ویتامین E، C، کاهش وزن اضافی، کاهش بار بر روی قلب می شود. در بدن انسان، کارنیتین از گلوتامین و متیونین در کبد و کلیه ها تولید می شود. از انواع زیر است: D و L. بیشترین ارزش برای بدن ال-کارنیتین است که باعث افزایش نفوذپذیری غشای سلولی برای اسیدهای چرب می شود. بنابراین، اسید آمینه استفاده از لیپیدها را افزایش می دهد، سنتز مولکول های تری گلیسیرید را در انبار چربی زیر پوست کند می کند. پس از مصرف کارنیتین، اکسیداسیون لیپیدها افزایش می یابد، فرآیند از دست دادن بافت چربی آغاز می شود که با آزاد شدن انرژی ذخیره شده به شکل ATP همراه است. ال-کارنیتین باعث افزایش ایجاد لسیتین در کبد، کاهش سطح کلسترول و جلوگیری از ظهور پلاک های آترواسکلروتیک می شود. با وجود این واقعیت که این اسید آمینه به دسته ترکیبات ضروری تعلق ندارد، مصرف منظم این ماده از ایجاد آسیب شناسی قلبی جلوگیری می کند و به شما امکان می دهد به طول عمر فعال برسید. به یاد داشته باشید، سطح کارنیتین با افزایش سن کاهش می یابد، بنابراین افراد مسن باید قبل از هر چیز یک مکمل غذایی را به رژیم غذایی روزانه خود وارد کنند. علاوه بر این، بیشتر این ماده از ویتامین های C، B6، متیونین، آهن، لیزین سنتز می شود. کمبود هر یک از این ترکیبات باعث کمبود ال کارنیتین در بدن می شود. منابع طبیعی اسیدهای آمینه: مرغ، زرده تخم مرغ، کدو تنبل، دانه کنجد، گوشت بره، پنیر دلمه، خامه ترش.
5. آسپاراژین. برای سنتز آمونیاک، عملکرد صحیح سیستم عصبی مورد نیاز است. این اسید آمینه در محصولات لبنی، مارچوبه، آب پنیر، تخم مرغ، ماهی، آجیل، سیب زمینی، گوشت مرغ یافت می شود.
6. آسپارتیک اسد. در سنتز آرژنین، لیزین، ایزولوسین، تشکیل یک سوخت جهانی برای بدن - آدنوزین تری فسفات (ATP)، که انرژی را برای فرآیندهای درون سلولی فراهم می کند، شرکت می کند. اسید آسپارتیک تولید انتقال دهنده های عصبی را تحریک می کند، غلظت نیکوتین آمید آدنین دی نوکلئوتید (NADH) را افزایش می دهد، که برای حفظ عملکرد سیستم عصبی و مغز ضروری است. این ترکیب به طور مستقل سنتز می شود، در حالی که غلظت آن در سلول ها را می توان با گنجاندن محصولات زیر در رژیم غذایی افزایش داد: نیشکر، شیر، گوشت گاو، گوشت مرغ.
7. اسید گلوتامیک. این مهم ترین انتقال دهنده عصبی تحریکی در نخاع است. این ترکیب آلی در حرکت پتاسیم از سد خونی مغزی به داخل مایع مغزی نخاعی نقش دارد و نقش مهمی در متابولیسم تری گلیسیرید دارد. مغز قادر است از گلوتامات به عنوان سوخت استفاده کند. نیاز بدن به دریافت اضافی اسیدهای آمینه با صرع، افسردگی، ظاهر شدن موهای خاکستری اولیه (تا 30 سال)، اختلالات سیستم عصبی افزایش می یابد. منابع طبیعی اسید گلوتامیک: گردو، گوجه فرنگی، قارچ، غذاهای دریایی، ماهی، ماست، پنیر، میوه های خشک.
8. پرولین سنتز کلاژن را تحریک می کند، برای تشکیل بافت غضروف مورد نیاز است، فرآیندهای بهبود را تسریع می کند. منابع پرولین: تخم مرغ، شیر، گوشت. به گیاهخواران توصیه می شود که یک آمینو اسید را همراه با مکمل های غذایی مصرف کنند.
9. سرین. میزان کورتیزول را در بافت عضلانی تنظیم می کند، در سنتز آنتی بادی ها، ایمونوگلوبولین ها، سروتونین شرکت می کند، باعث جذب کراتین می شود، در متابولیسم چربی نقش دارد. سرین از عملکرد طبیعی سیستم عصبی مرکزی پشتیبانی می کند. منابع غذایی اصلی اسیدهای آمینه: گل کلم، کلم بروکلی، آجیل، تخم مرغ، شیر، سویا، کومیس، گوشت گاو، گندم، بادام زمینی، گوشت مرغ.

بنابراین، اسیدهای آمینه در تمام عملکردهای حیاتی بدن انسان نقش دارند. قبل از خرید مکمل های غذایی، توصیه می شود با یک متخصص مشورت کنید. علیرغم این واقعیت که مصرف داروهای آمینو اسید، اگرچه بی خطر تلقی می شود، اما می تواند مشکلات پنهان سلامتی را تشدید کند.

انواع پروتئین بر اساس منشاء

امروزه انواع پروتئین های زیر متمایز می شوند: تخم مرغ، آب پنیر، سبزیجات، گوشت، ماهی.

شرح هر یک از آنها را در نظر بگیرید.

1. تخم مرغ. با در نظر گرفتن معیار در بین پروتئین ها، تمام پروتئین های دیگر نسبت به آن رتبه بندی می شوند زیرا بالاترین قابلیت هضم را دارند. ترکیب زرده شامل اووموکوئید، اووموسین، لیسوسین، آلبومین، اووگلوبولین، کوآلبومین، آویدین و آلبومین جزء پروتئین است. تخم مرغ خام برای افراد مبتلا به اختلالات گوارشی توصیه نمی شود. این به دلیل این واقعیت است که آنها حاوی یک مهار کننده آنزیم تریپسین هستند که هضم غذا را کند می کند و پروتئین آویدین که ویتامین H حیاتی را به هم متصل می کند. ترکیب حاصل توسط بدن جذب نمی شود و دفع می شود. بنابراین، متخصصان تغذیه بر استفاده از سفیده تخم‌مرغ فقط پس از عملیات حرارتی اصرار دارند که ماده مغذی را از مجموعه بیوتین-آویدین آزاد می‌کند و مهارکننده تریپسین را از بین می‌برد. مزایای این نوع پروتئین: دارای سرعت جذب متوسط ​​(9 گرم در ساعت)، ترکیب اسید آمینه بالا، به کاهش وزن بدن کمک می کند. از مضرات پروتئین تخم مرغ می توان به قیمت بالای آن و حساسیت زایی آن اشاره کرد.
2. شیر آب پنیر. پروتئین های این دسته بیشترین میزان تجزیه (10-12 گرم در ساعت) را در بین پروتئین های کامل دارند. پس از مصرف محصولات مبتنی بر آب پنیر، در یک ساعت اول، سطح پپتیدها و اسیدهای آمینه خون به طور چشمگیری افزایش می یابد. در عین حال، عملکرد اسیدسازی معده تغییر نمی کند که احتمال تشکیل گاز و اختلال در روند گوارش را از بین می برد. ترکیب بافت عضلانی انسان از نظر محتوای اسیدهای آمینه ضروری (والین، لوسین و ایزولوسین) به ترکیب پروتئین های آب پنیر نزدیک است. این نوع پروتئین کلسترول را کاهش می دهد، میزان گلوتاتیون را افزایش می دهد، نسبت به سایر انواع اسیدهای آمینه هزینه کمی دارد. عیب اصلی پروتئین آب پنیر جذب سریع این ترکیب است که مصرف آن را قبل یا بلافاصله بعد از تمرین توصیه می کند. منبع اصلی پروتئین آب پنیر شیرینی است که در طی تولید پنیرهای مایه پنیر به دست می آید. کنسانتره، ایزوله، هیدرولیز پروتئین آب پنیر، کازئین را متمایز کنید. اولین شکل به دست آمده با خلوص بالا متمایز نمی شود و حاوی چربی ها، لاکتوز است که تشکیل گاز را تحریک می کند. سطح پروتئین در آن 35-70٪ است. به همین دلیل، کنسانتره پروتئین آب پنیر ارزان ترین شکل سازنده در محافل تغذیه ورزشی است. ایزوله محصولی با سطح تصفیه بالاتر است، حاوی 95 درصد فراکسیون پروتئین است. با این حال، تولید کنندگان بی پروا گاهی اوقات با ارائه مخلوطی از ایزوله، کنسانتره، هیدرولیز به عنوان پروتئین آب پنیر تقلب می کنند. بنابراین، ترکیب مکمل باید به دقت بررسی شود، که ایزوله باید تنها جزء آن باشد. هیدرولیزات گرانترین نوع پروتئین آب پنیر است که آماده جذب فوری است و به سرعت در بافت عضلانی نفوذ می کند. کازئین وقتی وارد معده می شود به لخته تبدیل می شود که برای مدت طولانی (4-6 گرم در ساعت) شکافته می شود. با توجه به این خاصیت، پروتئین در فرمول های شیرخوار گنجانده شده است، زیرا به طور پایدار و یکنواخت وارد بدن می شود، در حالی که جریان شدید اسیدهای آمینه منجر به انحراف در رشد کودک می شود.
3. سبزی. با وجود ناقص بودن پروتئین های این گونه محصولات، در ترکیب با یکدیگر یک پروتئین کامل را تشکیل می دهند (بهترین ترکیب حبوبات + غلات است). تامین کنندگان اصلی مصالح ساختمانی با منشاء گیاهی محصولات سویا هستند که با پوکی استخوان مبارزه می کنند، بدن را با ویتامین های E، B، فسفر، آهن، پتاسیم، روی اشباع می کنند. هنگامی که پروتئین سویا مصرف می شود، سطح کلسترول را کاهش می دهد، مشکلات مرتبط با بزرگ شدن پروستات را حل می کند و خطر ابتلا به نئوپلاسم های بدخیم در پستان را کاهش می دهد. این برای افرادی که از عدم تحمل محصولات لبنی رنج می برند نشان داده شده است. برای تولید مواد افزودنی از ایزوله سویا (حاوی 90 درصد پروتئین)، کنسانتره سویا (70 درصد)، آرد سویا (50 درصد) استفاده می شود. سرعت جذب پروتئین 4 گرم در ساعت است. مضرات اسید آمینه عبارتند از: فعالیت استروژنیک (به همین دلیل، این ترکیب نباید توسط مردان در دوزهای زیاد مصرف شود، زیرا ممکن است اختلال تولید مثل رخ دهد)، وجود تریپسین، که هضم را کند می کند. گیاهان حاوی فیتواستروژن (ترکیبات غیر استروئیدی شبیه به هورمون های جنسی زنانه): کتان، شیرین بیان، رازک، شبدر قرمز، یونجه، انگور قرمز. پروتئین گیاهی همچنین در سبزیجات و میوه ها (کلم، انار، سیب، هویج)، غلات و حبوبات (برنج، یونجه، عدس، دانه کتان، جو، گندم، سویا، جو)، نوشیدنی ها (آبجو، بوربن) یافت می شود. اغلب در ورزش رژیم غذایی از پروتئین نخود استفاده می کند. این یک ایزوله بسیار خالص است که حاوی بالاترین مقدار اسید آمینه آرژنین (8,7٪ در هر گرم پروتئین) نسبت به آب پنیر، سویا، کازئین و مواد تخم مرغ است. علاوه بر این، پروتئین نخود سرشار از گلوتامین، لیزین است. میزان BCAA موجود در آن به 18 درصد می رسد. جالب اینجاست که پروتئین برنج مزایای پروتئین نخود ضد حساسیت را که در رژیم غذایی خام‌خواران، ورزشکاران و گیاه‌خواران استفاده می‌شود، افزایش می‌دهد.
4. گوشت. میزان پروتئین موجود در آن به 85 درصد می رسد که 35 درصد آن اسیدهای آمینه غیرقابل جایگزینی است. پروتئین گوشت با محتوای چربی صفر مشخص می شود، سطح جذب بالایی دارد.
5. ماهی. این مجموعه برای استفاده افراد عادی توصیه می شود. اما استفاده از پروتئین برای تامین نیاز روزانه برای ورزشکاران بسیار نامطلوب است، زیرا ایزوله پروتئین ماهی 3 برابر بیشتر از کازئین به اسیدهای آمینه تجزیه می شود.

بنابراین، برای کاهش وزن، افزایش توده عضلانی، هنگام کار بر روی تسکین توصیه می شود از پروتئین های پیچیده استفاده کنید. آنها بلافاصله پس از مصرف حداکثر غلظت اسیدهای آمینه را فراهم می کنند.

ورزشکاران چاق که مستعد تشکیل چربی هستند باید 50 تا 80 درصد پروتئین آهسته را به پروتئین سریع ترجیح دهند. طیف اصلی عمل آنها با هدف تغذیه طولانی مدت عضلات است.

جذب کازئین کندتر از پروتئین آب پنیر است. به همین دلیل غلظت اسیدهای آمینه در خون به تدریج افزایش می یابد و به مدت 7 ساعت در سطح بالایی حفظ می شود. برخلاف کازئین، پروتئین آب پنیر بسیار سریعتر در بدن جذب می شود که در مدت زمان کوتاهی (نیم ساعت) قوی ترین آزادسازی ترکیب را ایجاد می کند. بنابراین مصرف آن برای جلوگیری از کاتابولیسم پروتئین های عضلانی بلافاصله قبل و بلافاصله بعد از ورزش توصیه می شود.

یک موقعیت میانی توسط سفیده تخم مرغ اشغال شده است. برای اشباع خون بلافاصله پس از تمرین و حفظ غلظت بالای پروتئین پس از تمرینات قدرتی، مصرف آن باید با یک اسید آمینه ایزوله آب پنیر ترکیب شود. این مخلوط از سه پروتئین کاستی های هر جزء را از بین می برد، تمام ویژگی های مثبت را ترکیب می کند. بیشترین سازگاری با پروتئین وی سویا.

ارزش برای انسان

نقشی که پروتئین ها در موجودات زنده ایفا می کنند به قدری زیاد است که در نظر گرفتن هر یک از عملکردها تقریباً غیرممکن است، اما به اختصار به مهمترین آنها اشاره می کنیم.

1. محافظ (فیزیکی، شیمیایی، ایمنی). پروتئین ها از بدن در برابر اثرات مضر ویروس ها، سموم، باکتری ها محافظت می کنند و مکانیسم سنتز آنتی بادی را تحریک می کنند. هنگامی که پروتئین های محافظ با مواد خارجی تعامل دارند، عمل بیولوژیکی پاتوژن ها خنثی می شود. علاوه بر این، پروتئین ها در فرآیند انعقاد فیبرینوژن در پلاسمای خون نقش دارند که به تشکیل لخته و انسداد زخم کمک می کند. به همین دلیل در صورت آسیب به پوشش بدن، پروتئین از بدن در برابر از دست دادن خون محافظت می کند.
2. کاتالیزوری همه آنزیم ها، به اصطلاح کاتالیزورهای بیولوژیکی، پروتئین هستند.
3. حمل و نقل. حامل اصلی اکسیژن هموگلوبین، پروتئین خون است. علاوه بر این، انواع دیگر اسیدهای آمینه در فرآیند واکنش، ترکیباتی را با ویتامین ها، هورمون ها، چربی ها تشکیل می دهند و از تحویل آنها به سلول ها، اندام های داخلی و بافت ها اطمینان حاصل می کنند.
4. مغذی. به اصطلاح پروتئین های ذخیره (کازئین، آلبومین) منابع غذایی برای تشکیل و رشد جنین در رحم هستند.
5. هورمونی. بیشتر هورمون های بدن انسان (آدرنالین، نوراپی نفرین، تیروکسین، گلوکاگون، انسولین، کورتیکوتروپین، سوماتوتروپین) پروتئین هستند.
6. کراتین ساختمان - جزء ساختاری اصلی مو، کلاژن - بافت همبند، الاستین - دیواره رگ های خونی. پروتئین های اسکلت سلولی به اندامک ها و سلول ها شکل می دهند. بیشتر پروتئین های ساختاری رشته ای هستند.
7. موتور. اکتین و میوزین (پروتئین های ماهیچه ای) در شل شدن و انقباض بافت های عضلانی نقش دارند. پروتئین ها ترجمه، اتصال، شدت رونویسی ژن و همچنین روند حرکت سلول را در چرخه تنظیم می کنند. پروتئین های حرکتی مسئول حرکت بدن، حرکت سلول ها در سطح مولکولی (سیلیا، تاژک، لکوسیت)، حمل و نقل درون سلولی (کینزین، دینئین) هستند.
8. علامت. این عملکرد توسط سیتوکین ها، فاکتورهای رشد، پروتئین های هورمونی انجام می شود. آنها سیگنال ها را بین اندام ها، ارگانیسم ها، سلول ها، بافت ها منتقل می کنند.
9. گیرنده. یک بخش از گیرنده پروتئین سیگنال آزاردهنده ای دریافت می کند، دیگری واکنش نشان می دهد و تغییرات ساختاری را ترویج می کند. بنابراین، ترکیبات یک واکنش شیمیایی را کاتالیز می کنند، مولکول های واسطه درون سلولی را متصل می کنند، به عنوان کانال های یونی عمل می کنند.

علاوه بر عملکردهای فوق، پروتئین ها سطح pH محیط داخلی را تنظیم می کنند، به عنوان منبع ذخیره انرژی عمل می کنند، توسعه، تولید مثل بدن را تضمین می کنند، توانایی تفکر را تشکیل می دهند.

در ترکیب با تری گلیسیرید، پروتئین ها در تشکیل غشای سلولی و کربوهیدرات ها در تولید اسرار نقش دارند.

سنتز پروتئین

سنتز پروتئین فرآیند پیچیده ای است که در ذرات ریبونوکلئوپروتئین سلول (ریبوزوم) انجام می شود. پروتئین ها از اسیدهای آمینه و ماکرومولکول ها تحت کنترل اطلاعات رمزگذاری شده در ژن ها (در هسته سلول) تبدیل می شوند.

هر پروتئین از بقایای آنزیمی تشکیل شده است که توسط توالی نوکلئوتیدی ژنومی که این قسمت از سلول را کد می کند تعیین می شود. از آنجایی که DNA در هسته سلول متمرکز است و سنتز پروتئین در سیتوپلاسم انجام می شود، اطلاعات از کد حافظه بیولوژیکی به ریبوزوم ها توسط یک واسطه خاص به نام mRNA منتقل می شود.

بیوسنتز پروتئین در شش مرحله انجام می شود.

1. انتقال اطلاعات از DNA به i-RNA (رونویسی). در سلول های پروکاریوتی، بازنویسی ژنوم با شناسایی یک توالی نوکلئوتیدی DNA خاص توسط آنزیم RNA پلیمراز آغاز می شود.
2. فعال سازی اسیدهای آمینه هر "پیش ساز" یک پروتئین، با استفاده از انرژی ATP، توسط پیوندهای کووالانسی با یک مولکول RNA انتقالی (t-RNA) مرتبط می شود. در عین حال، t-RNA از نوکلئوتیدهای متصل متوالی تشکیل شده است - آنتی کدون هایی که کد ژنتیکی فردی (سه گانه-کدون) اسید آمینه فعال را تعیین می کنند.
3. اتصال پروتئین به ریبوزوم ها (شروع). یک مولکول i-RNA حاوی اطلاعات مربوط به یک پروتئین خاص به یک ذره کوچک ریبوزوم و یک اسید آمینه آغازگر متصل به t-RNA مربوطه مرتبط است. در این مورد، ماکرومولکول های انتقال متقابلاً با سه گانه i-RNA مطابقت دارند، که سیگنال آغاز زنجیره پروتئین را نشان می دهد.
4. طویل شدن زنجیره پلی پپتیدی (طولانی شدن). انباشته شدن قطعات پروتئین با افزودن متوالی اسیدهای آمینه به زنجیره اتفاق می افتد که با استفاده از RNA انتقالی به ریبوزوم منتقل می شود. در این مرحله ساختار نهایی پروتئین تشکیل می شود.
5. سنتز زنجیره پلی پپتیدی را متوقف کنید (پایان دادن). تکمیل ساخت پروتئین توسط یک سه گانه خاص mRNA نشان داده می شود و پس از آن پلی پپتید از ریبوزوم آزاد می شود.
6. تاشو و پردازش پروتئین. برای اتخاذ ساختار مشخصه پلی پپتید، به طور خود به خود منعقد می شود و پیکربندی فضایی آن را تشکیل می دهد. پس از سنتز بر روی ریبوزوم، پروتئین توسط آنزیم‌ها، به ویژه فسفوریلاسیون، هیدروکسیلاسیون، گلیکوزیلاسیون و تیروزین، تغییر شیمیایی (فرآوری) می‌کند.

پروتئین های تازه تشکیل شده حاوی قطعات پلی پپتیدی در انتها هستند که به عنوان سیگنال هایی عمل می کنند که مواد را به ناحیه نفوذ هدایت می کنند.

تغییر شکل پروتئین ها توسط ژن های اپراتور کنترل می شود که همراه با ژن های ساختاری یک گروه آنزیمی به نام اپرون را تشکیل می دهند. این سیستم توسط ژن های تنظیم کننده با کمک ماده خاصی کنترل می شود که در صورت لزوم آن را سنتز می کنند. برهمکنش این ماده با اپراتور منجر به مسدود شدن ژن کنترل کننده و در نتیجه خاتمه اپرون می شود. سیگنال از سرگیری عملکرد سیستم، واکنش ماده با ذرات سلف است.

نرخ روزانه

همانطور که می بینید، نیاز بدن به پروتئین به سن، جنس، شرایط بدنی و ورزش بستگی دارد. کمبود پروتئین در غذاها منجر به اختلال در فعالیت اندام های داخلی می شود.

تبادل در بدن انسان

متابولیسم پروتئین مجموعه ای از فرآیندهایی است که منعکس کننده فعالیت پروتئین ها در بدن است: هضم، تجزیه، جذب در دستگاه گوارش، و همچنین مشارکت در سنتز مواد جدید مورد نیاز برای حمایت از زندگی. با توجه به اینکه متابولیسم پروتئین اکثر واکنش های شیمیایی را تنظیم، ادغام و هماهنگ می کند، درک مراحل اصلی دخیل در تبدیل پروتئین مهم است.

کبد نقش کلیدی در متابولیسم پپتید دارد. اگر عضو فیلتر کننده شرکت در این فرآیند را متوقف کند، پس از 7 روز یک نتیجه کشنده رخ می دهد.

توالی جریان فرآیندهای متابولیک.

1. دآمیناسیون اسید آمینه این فرآیند برای تبدیل ساختارهای پروتئین اضافی به چربی و کربوهیدرات ضروری است. در طی واکنش های آنزیمی، اسیدهای آمینه به کتو اسیدهای مربوطه تغییر می یابند و آمونیاک را تشکیل می دهند که محصول فرعی تجزیه است. تخریب 90 درصد از ساختارهای پروتئینی در کبد و در برخی موارد در کلیه ها اتفاق می افتد. استثنا آمینو اسیدهای شاخه دار (والین، لوسین، ایزولوسین) است که در ماهیچه های اسکلت متابولیسم می شوند.
2. تشکیل اوره آمونیاکی که در طی دفع اسیدهای آمینه آزاد می شود، برای بدن انسان سمی است. خنثی سازی ماده سمی در کبد تحت تأثیر آنزیم هایی که آن را به اسید اوریک تبدیل می کنند، رخ می دهد. پس از آن، اوره وارد کلیه ها می شود و از آنجا همراه با ادرار دفع می شود. باقی مانده مولکول که حاوی نیتروژن نیست، به گلوکز تبدیل می شود که در هنگام تجزیه انرژی آزاد می شود.
3. تبدیل های متقابل بین انواع قابل جایگزینی اسیدهای آمینه در نتیجه واکنش های بیوشیمیایی در کبد (آمیناسیون تقلیل دهنده، ترانس آمیناسیون اسیدهای کتو، تبدیل اسیدهای آمینه)، تشکیل ساختارهای پروتئینی قابل تعویض و شرطی ضروری که کمبود آنها را در رژیم غذایی جبران می کند.
4. سنتز پروتئین های پلاسما. تقریباً تمام پروتئین های خون، به استثنای گلوبولین ها، در کبد تشکیل می شوند. مهمترین آنها و از نظر کمی غالب، آلبومین ها و فاکتورهای انعقاد خون هستند. فرآیند هضم پروتئین در دستگاه گوارش از طریق عمل متوالی آنزیم های پروتئولیتیک روی آنها انجام می شود تا به محصولات تجزیه شده توانایی جذب خون از طریق دیواره روده را بدهد.

تجزیه پروتئین ها در معده تحت تأثیر شیره معده (pH 1,5-2) شروع می شود که حاوی آنزیم پپسین است که هیدرولیز پیوندهای پپتیدی بین اسیدهای آمینه را تسریع می کند. پس از آن، هضم در اثنی عشر و ژژنوم ادامه می یابد، جایی که آب پانکراس و روده (pH 7,2،8,2-XNUMX،XNUMX) حاوی پیش سازهای آنزیم غیرفعال (تریپسینوژن، پروکاربوکسی پپتیداز، کیموتریپسینوژن، پروالاستاز) وارد می شود. مخاط روده آنزیم انتروپپتیداز تولید می کند که این پروتئازها را فعال می کند. مواد پروتئولیتیک نیز در سلول های مخاط روده وجود دارد، به همین دلیل است که هیدرولیز پپتیدهای کوچک پس از جذب نهایی اتفاق می افتد.

در نتیجه چنین واکنش هایی، 95-97٪ پروتئین ها به اسیدهای آمینه آزاد تجزیه می شوند که در روده کوچک جذب می شوند. با کمبود یا فعالیت کم پروتئازها، پروتئین هضم نشده وارد روده بزرگ می شود، جایی که تحت فرآیندهای پوسیدگی قرار می گیرد.

کمبود پروتئین

پروتئین ها دسته ای از ترکیبات نیتروژن دار با مولکولی بالا هستند که جزء عملکردی و ساختاری زندگی انسان هستند. با توجه به اینکه پروتئین ها مسئول ساخت سلول ها، بافت ها، اندام ها، سنتز هموگلوبین، آنزیم ها، هورمون های پپتیدی، روند طبیعی واکنش های متابولیک هستند، کمبود آنها در رژیم غذایی منجر به اختلال در عملکرد تمام سیستم های بدن می شود.

علائم کمبود پروتئین:

• افت فشار خون و دیستروفی عضلانی؛
• ناتوانی؛
• کاهش ضخامت چین های پوستی، به ویژه روی عضله سه سر شانه؛
• کاهش وزن شدید؛
• خستگی روحی و جسمی
• تورم (پنهان و سپس آشکار)؛
• سردی؛
• کاهش تورور پوست، در نتیجه خشک، شل، بی حال، چروکیده می شود.
• بدتر شدن وضعیت عملکردی مو (ریزش، نازک شدن، خشکی)؛
• کاهش اشتها
• بهبود ضعیف زخم
• احساس مداوم گرسنگی یا تشنگی؛
• اختلال در عملکردهای شناختی (حافظه، توجه)؛
• عدم افزایش وزن (در کودکان).

به یاد داشته باشید، علائم یک نوع خفیف کمبود پروتئین ممکن است برای مدت طولانی وجود نداشته باشد یا پنهان باشد.

با این حال، هر مرحله از کمبود پروتئین با تضعیف ایمنی سلولی و افزایش حساسیت به عفونت همراه است.

در نتیجه، بیماران بیشتر از بیماری های تنفسی، ذات الریه، گاستروانتریت و آسیب شناسی اندام های ادراری رنج می برند. با کمبود طولانی مدت ترکیبات نیتروژنی، شکل شدید کمبود پروتئین-انرژی ایجاد می شود که با کاهش حجم میوکارد، آتروفی بافت زیر جلدی و فرورفتگی فضای بین دنده ای همراه است.

عواقب شکل شدید کمبود پروتئین:

• نبض آهسته؛
• بدتر شدن جذب پروتئین و سایر مواد به دلیل سنتز ناکافی آنزیم ها.
• کاهش حجم قلب؛
• کم خونی؛
• نقض کاشت تخمک؛
• عقب ماندگی رشد (در نوزادان)؛
• اختلالات عملکردی غدد درون ریز؛
• عدم تعادل هورمونی
• حالت های نقص ایمنی ؛
• تشدید فرآیندهای التهابی به دلیل اختلال در سنتز عوامل محافظتی (اینترفرون و لیزوزیم).
• کاهش تعداد تنفس

کمبود پروتئین در رژیم غذایی به ویژه بر ارگانیسم کودکان تأثیر منفی می گذارد: رشد کند می شود، تشکیل استخوان مختل می شود، رشد ذهنی به تأخیر می افتد.

دو شکل کمبود پروتئین در کودکان وجود دارد:

1. جنون (کمبود پروتئین خشک). این بیماری با آتروفی شدید عضلات و بافت زیر جلدی (به دلیل استفاده از پروتئین)، تاخیر در رشد و کاهش وزن مشخص می شود. در عین حال، پف، آشکار یا پنهان، در 95٪ موارد وجود ندارد.
2. کواشیورکور (کمبود پروتئین ایزوله). در مرحله اولیه، کودک بی تفاوتی، تحریک پذیری، بی حالی دارد. سپس تاخیر رشد، افت فشار خون عضلانی، دژنراسیون چربی کبد و کاهش تورگور بافت مشاهده می شود. همراه با این، ادم ظاهر می شود، کاهش وزن را پنهان می کند، پرپیگمانتاسیون پوست، لایه برداری قسمت های خاصی از بدن و نازک شدن موها. اغلب با کواشیورکور، استفراغ، اسهال، بی اشتهایی و در موارد شدید، کما یا بی‌حالی رخ می‌دهد که اغلب به مرگ ختم می‌شود.

همراه با این، کودکان و بزرگسالان ممکن است به اشکال ترکیبی کمبود پروتئین مبتلا شوند.

دلایل ایجاد کمبود پروتئین

دلایل احتمالی برای ایجاد کمبود پروتئین عبارتند از:

• عدم تعادل کمی یا کیفی تغذیه (رژیم غذایی، گرسنگی، منوی غذایی بدون چربی، رژیم غذایی نامناسب).
• اختلالات متابولیک مادرزادی اسیدهای آمینه؛
• افزایش از دست دادن پروتئین از ادرار؛
• کمبود طولانی مدت عناصر کمیاب؛
• نقض سنتز پروتئین به دلیل آسیب شناسی مزمن کبد؛
• اعتیاد به الکل، اعتیاد به مواد مخدر؛
• سوختگی شدید، خونریزی، بیماری های عفونی؛
• اختلال در جذب پروتئین در روده

کمبود انرژی پروتئین بر دو نوع است: اولیه و ثانویه. اختلال اول به دلیل دریافت ناکافی مواد مغذی به بدن است و دومی ناشی از اختلالات عملکردی یا مصرف داروهایی است که سنتز آنزیم ها را مهار می کنند.

با مرحله خفیف و متوسط ​​کمبود پروتئین (اولیه)، از بین بردن علل احتمالی ایجاد آسیب شناسی مهم است. برای انجام این کار، مصرف روزانه پروتئین ها را افزایش دهید (به نسبت وزن مطلوب بدن)، مصرف کمپلکس های مولتی ویتامین را تجویز کنید. در صورت عدم وجود دندان یا کاهش اشتها، مخلوط مواد مغذی مایع علاوه بر این برای پروب یا خود تغذیه استفاده می شود. اگر کمبود پروتئین با اسهال عارضه‌دار باشد، بهتر است بیماران از فرمولاسیون ماست استفاده کنند. به هیچ عنوان مصرف لبنیات به دلیل ناتوانی بدن در پردازش لاکتوز توصیه نمی شود.

اشکال شدید نارسایی ثانویه نیاز به درمان بستری دارند، زیرا آزمایشات آزمایشگاهی برای شناسایی اختلال ضروری است. برای روشن شدن علت آسیب شناسی، سطح گیرنده اینترلوکین 2 محلول در خون یا پروتئین واکنشی C اندازه گیری می شود. آلبومین پلاسما، آنتی ژن های پوست، تعداد کل لنفوسیت ها و لنفوسیت های T CD4+ نیز برای کمک به تایید تاریخچه و تعیین درجه اختلال عملکردی آزمایش می شوند.

اولویت های اصلی درمان پیروی از رژیم غذایی کنترل شده، اصلاح تعادل آب و الکترولیت، از بین بردن آسیب شناسی های عفونی، اشباع بدن با مواد مغذی است. با توجه به اینکه کمبود ثانویه پروتئین می تواند از درمان بیماری که باعث ایجاد آن شده است جلوگیری کند، در برخی موارد تغذیه تزریقی یا لوله ای با مخلوط های غلیظ تجویز می شود. در عین حال، ویتامین درمانی در دوزهایی دو برابر نیاز روزانه یک فرد سالم استفاده می شود.

اگر بیمار بی اشتهایی داشته باشد یا علت اختلال عملکرد مشخص نشده باشد، داروهایی که اشتها را افزایش می دهند نیز استفاده می شود. برای افزایش حجم عضلانی استفاده از استروئیدهای آنابولیک (تحت نظر پزشک) قابل قبول است. بازیابی تعادل پروتئین در بزرگسالان به آهستگی و طی 6-9 ماه اتفاق می افتد. در کودکان، دوره بهبودی کامل 3-4 ماه طول می کشد.

به یاد داشته باشید، برای پیشگیری از کمبود پروتئین، مهم است که هر روز محصولات پروتئینی با منشاء گیاهی و حیوانی را در رژیم غذایی خود بگنجانید.

دوای زیاد خوردن

مصرف بیش از حد مواد غذایی سرشار از پروتئین بر سلامت انسان تأثیر منفی دارد. مصرف بیش از حد پروتئین در رژیم غذایی کمتر از کمبود آن خطرناک نیست.

علائم مشخصه پروتئین اضافی در بدن:

• تشدید مشکلات کلیوی و کبدی؛
• از دست دادن اشتها، تنفس؛
• افزایش تحریک پذیری عصبی ؛
• جریان قاعدگی فراوان (در زنان)؛
• دشواری خلاص شدن از وزن اضافی؛
• مشکلات سیستم قلبی عروقی
• افزایش پوسیدگی در روده ها

با استفاده از تعادل نیتروژن می توانید نقض متابولیسم پروتئین را تعیین کنید. اگر مقدار نیتروژن دریافتی و دفع شده برابر باشد، گفته می شود که فرد دارای تعادل مثبت است. تعادل منفی نشان دهنده دریافت ناکافی یا جذب ضعیف پروتئین است که منجر به سوزاندن پروتئین خود فرد می شود. این پدیده زمینه ساز توسعه خستگی است.

مقدار کمی پروتئین در رژیم غذایی که برای حفظ تعادل نیتروژن طبیعی لازم است، برای سلامت انسان مضر نیست. در این حالت از اسیدهای آمینه اضافی به عنوان منبع انرژی استفاده می شود. با این حال، در غیاب فعالیت بدنی برای اکثر افراد، مصرف پروتئین بیش از 1,7 گرم به ازای هر 1 کیلوگرم وزن بدن، به تبدیل پروتئین اضافی به ترکیبات نیتروژن دار (اوره)، گلوکز، که باید از طریق کلیه ها دفع شود، کمک می کند. مقدار اضافی از اجزای سازنده منجر به تشکیل واکنش اسیدی در بدن می شود و باعث از دست دادن کلسیم می شود. علاوه بر این، پروتئین حیوانی اغلب حاوی پورین است که می تواند در مفاصل رسوب کند که پیشروی برای ایجاد نقرس است.

مصرف بیش از حد پروتئین در بدن انسان بسیار نادر است. امروزه، در رژیم غذایی معمولی، پروتئین های با درجه بالا (اسیدهای آمینه) به شدت کمبود دارند.

پرسش و پاسخ

مزایا و معایب پروتئین های حیوانی و گیاهی چیست؟

مزیت اصلی منابع حیوانی پروتئین این است که حاوی تمام آمینو اسیدهای ضروری برای بدن هستند، عمدتاً به شکل غلیظ. مضرات چنین پروتئینی دریافت مقدار اضافی یک جزء ساختمانی است که 2-3 برابر هنجار روزانه است. علاوه بر این، محصولات با منشاء حیوانی اغلب حاوی اجزای مضر (هورمون ها، آنتی بیوتیک ها، چربی ها، کلسترول) هستند که باعث مسمومیت بدن توسط محصولات پوسیدگی می شوند، "کلسیم" را از استخوان ها شسته، بار اضافی بر روی کبد ایجاد می کنند.

پروتئین های گیاهی به خوبی توسط بدن جذب می شوند. آنها حاوی مواد مضر موجود در پروتئین های حیوانی نیستند. با این حال، پروتئین های گیاهی خالی از اشکال نیستند. اکثر محصولات (به جز سویا) با چربی ها (در دانه ها) ترکیب می شوند، حاوی مجموعه ناقصی از اسیدهای آمینه ضروری هستند.

کدام پروتئین در بدن انسان بهتر جذب می شود؟

1. تخم مرغ، درجه جذب به 95 تا 100٪ می رسد.
2. شیر، پنیر - 85-95٪.
3. گوشت، ماهی - 80-92٪.
4. سویا - 60-80٪.
5. دانه - 50-80٪.
6. لوبیا - 40 - 60٪.

این تفاوت به این دلیل است که دستگاه گوارش آنزیم های لازم برای تجزیه انواع پروتئین را تولید نمی کند.

توصیه هایی برای مصرف پروتئین چیست؟

1. نیازهای روزانه بدن را پوشش دهد.
2. اطمینان حاصل کنید که ترکیبات مختلف پروتئین با غذا وارد می شود.
3. از مصرف بیش از حد پروتئین در مدت طولانی سوء استفاده نکنید.
4. در شب از غذاهای غنی از پروتئین استفاده نکنید.
5. پروتئین های گیاهی و حیوانی را با هم ترکیب کنید. این باعث بهبود جذب آنها می شود.
6. برای ورزشکاران قبل از تمرین برای غلبه بر بارهای زیاد، نوشیدن شیک پروتئین غنی از پروتئین توصیه می شود. بعد از کلاس، گینر به پر کردن ذخایر مواد مغذی کمک می کند. مکمل های ورزشی سطح کربوهیدرات ها، اسیدهای آمینه را در بدن افزایش می دهد و باعث بهبود سریع بافت عضلانی می شود.
7. پروتئین های حیوانی باید 50 درصد از رژیم غذایی روزانه را تشکیل دهند.
8. برای حذف محصولات متابولیسم پروتئین، آب بسیار بیشتری نسبت به تجزیه و پردازش سایر اجزای غذایی مورد نیاز است. برای جلوگیری از کم آبی بدن، باید 1,5-2 لیتر مایع بدون گاز در روز بنوشید. برای حفظ تعادل آب و نمک به ورزشکاران توصیه می شود 3 لیتر آب مصرف کنند.

چه مقدار پروتئین در یک زمان قابل هضم است؟

در میان حامیان تغذیه مکرر، این عقیده وجود دارد که بیش از 30 گرم پروتئین در هر وعده غذایی قابل جذب نیست. اعتقاد بر این است که حجم بیشتر دستگاه گوارش را بارگذاری می کند و قادر به مقابله با هضم محصول نیست. با این حال، این یک افسانه بیش نیست.

بدن انسان در یک جلسه قادر به غلبه بر بیش از 200 گرم پروتئین است. بخشی از پروتئین برای شرکت در فرآیندهای آنابولیک یا SMP می رود و به عنوان گلیکوژن ذخیره می شود. نکته اصلی این است که هر چه پروتئین بیشتری وارد بدن شود، مدت زمان بیشتری هضم می شود، اما همه جذب می شوند.

مقدار بیش از حد پروتئین منجر به افزایش رسوبات چربی در کبد، افزایش تحریک پذیری غدد درون ریز و سیستم عصبی مرکزی، افزایش فرآیندهای پوسیدگی و تأثیر منفی بر کلیه ها می شود.

نتیجه

پروتئین ها بخشی جدایی ناپذیر از تمام سلول ها، بافت ها، اندام های بدن انسان هستند. پروتئین ها مسئول عملکردهای تنظیمی، حرکتی، حمل و نقل، انرژی و متابولیک هستند. این ترکیبات در جذب مواد معدنی، ویتامین ها، چربی ها، کربوهیدرات ها، افزایش ایمنی و به عنوان یک ماده ساختمانی برای فیبرهای عضلانی نقش دارند.

دریافت روزانه کافی پروتئین (به جدول شماره 2 "نیاز انسان به پروتئین" مراجعه کنید) کلید حفظ سلامت و تندرستی در طول روز است.